1. ESTRUCTURAS
1.1. Estructura primaria
1.1.1. Es la secuencia de aminoácidos y la forma en que se encuentran unidos en la cadena polipéptida.
1.1.1.1. Cambios en sus secuencias conducen a la evolución de las proteínas; conservadores: presentan la naturaleza de la cadena lateral.
1.1.1.1.1. Leche y huevo de algunos animales.
1.2. Estructura secundaria
1.2.1. Se refiere al ordenamiento regular y periodico de las proteínas, se estabiliza por diversas fuerzas, delas cuales las electroestáticas, los puentes de hidrogeno, las interacciones hidrofóbicas son las mas importantes.
1.2.1.1. Consta de polimeros que produce a hélices en las que consta de 3.6 aminoácidos. Presentan al menor grado de energía libre, la mayoría de las proteínas contienen L-aminoácidos y son dextro hélices.
1.3. Estructura terciaria
1.3.1. La cadena polipéptidica se dobla sobre sí misma para producir una estructura plegada y compacta, se forman por B-lactoglobulina y feseolina. Cuando se disuelve en el agua tienden a adquirir la estructura con la mínima energía libre que corresponde a su estado fisicoquímico mas estable.
1.3.1.1. Los aminoácidos no polares se orientan hacia el interior, los polares hacia el exterior, en contacto con el disolvente, son una especie de "miniproteínas" y que todas juntas forman una sola proteína más grande. Los dominios se pliegan independientemente y después interactúan con otros formando una estructura.
1.4. Estructura cuaternaria
1.4.1. No necesariamente existe en todos los polipéptidos y se refiere a la asociación de dos o mas cadenas. Las interacciones que estabilizan las cadenas polipéptidicas son los puentes de hidrógeno, interacciones electroestáticas y en algunas ocaciones disulfuro.
1.4.1.1. Pueden formarse de subunidades de proteínas (monómeros).
2. PROPIEDADES FUNCIOINALES
2.1. Son propiedades fisicoquímicas que le permiten contribuir a las características de un alimento.
2.1.1. Reologica
2.1.1.1. Textura
2.1.1.2. Viscocidad
2.1.1.3. Tamaño
2.1.1.4. Forma
2.1.1.4.1. PRINCIPALES PROPIEDADES FUNCIONALES
2.1.1.5. Elasticidad
2.1.1.6. Volumen
2.1.2. Organoleptica
2.1.2.1. Color
2.1.2.2. Olor
2.1.2.3. Sabor
2.1.2.4. Forma
3. FUNCIONES
3.1. Enzima
3.1.1. Actúan como catalizadores acelerando las reacciones químicas al metabolismo.
3.2. Biologicas
3.2.1. Permiten a las células mantener su integridad, defenderse de agentes externos, reparar daños, controlar y regular funciones, etc.
3.3. Defensa
3.3.1. Crean anticuerpos y regulan factores contra agentes
3.4. Tranporte
3.4.1. Transporte de grasa por las venas
3.5. Reserva
3.5.1. de energía. Ej: el almidón
3.6. Reguladores
3.6.1. Algunas proteinas regulan la expresión de ciertos genes y otras regulan la división celular (como la ciclina).
4. Son compuestos orgánicos o macromoléculas formadas por aminoácidos unidos por enlaces las cuales intervienen en muchas funciones.
4.1. se encuentran: C, H, O, N y en algunas incluyen: azufre, fosforo, hierro y zinc
5. CLASIFICACIÓN
5.1. SIMPLES
5.1.1. Proteínas fibrosas
5.1.1.1. Queratinas
5.1.1.2. Colágeno
5.1.1.3. Elastinas
5.1.2. Globulares
5.1.2.1. Albuminas
5.1.2.2. Histonas
5.1.2.3. Globulinas
5.2. COMPLEJAS
5.2.1. Lipoprotepinas
5.2.2. Glupcoproteínas
5.2.3. Nucleoproteínas
5.2.4. Hemoproteínas
6. AMINOACIDOS
6.1. CLASIFICACIÓN
6.1.1. Ramificados
6.1.1.1. Presentan barreras a la rotación en la cadena polipeptídica porque sus cadenas laterales son mas abultadas, dando rigidez a la cadena.
6.1.2. Aromaticos
6.1.2.1. Cuentan con cadenas laterales altamente hidrofóbicas su fuerza lo hace colocarse en el interior de las moléculas para no tener exposición al medio.
6.1.3. Polares
6.1.3.1. Tienen una relación termodinpamicamente favorable con el agua del medio. Pueden formar mas fácil puentes de hidrógeno, tiene a situarse en el exterior de las moléculas.