1. COMPOSIÇÃO E FORMAÇÃO:
1.1. AMINO
1.1.1. protonado em PH fisiológico
1.1.1.1. carregado positivamente
1.2. CARBOXÍLICO
1.2.1. desprotonado em PH fisiológico
1.2.1.1. carregado negativamente
2. QUANDO AGRUPADOS PELA POLARIDADE:
2.1. POLAR COM CARGA NEGATIVA
2.1.1. Aspartato e Glutamato
2.1.1.1. Ácidos,possuem um segundo grupo carboxila
2.2. APOLARES
2.2.1. Alanina,Valina,Leucina, Isoleucina, Metionina e Prolina
2.2.1.1. Tendem se agrupar para excluir a água
2.3. POLAR COM CARGA POSITIVA
2.3.1. Lisina ,Arginina e Histadina
2.3.1.1. São básicos
2.4. POLAR SEM CARGA
2.4.1. Asparagina,Glutamina,Cisteína,Serina,Treonina
2.4.1.1. Grupo sulfidrila pode gerar pontes de dissulfeto
3. PELA CARACTERÍSTICA ESTRUTURAL:
3.1. AROMÁTICOS
3.1.1. Cadeias laterais ligeiramente hidrofóbicas
3.1.1.1. EX: Triptofano,Tirosina e Fenilalanina
3.2. ALIFÁTICOS
3.2.1. Cadeias laterais apolares
3.2.1.1. EX:Valina,Leucina,Isoleucina
3.3. CÍCLICOS
3.3.1. Possuem estrutura anelar
4. SÍNTESE
4.1. Dos 20 aminoacidos comuns :
4.1.1. 11 podem ser SINTETIZADOS PELO ORGANISMO
4.1.1.1. Aminoácidos não essenciais
4.1.1.1.1. EX:Alanina,Asparagina,Aspartato,Cisteína...
4.1.2. os outros 9 são obtidos através da ALIMENTAÇÃO
4.1.2.1. Aminoácidos essenciais
4.1.2.1.1. EX:**Arginina,Fenillanina,Leucina,Triptofano,Valina...
4.1.2.1.2. **Arginina é produzida em quantidades inadequadas para sustentar o crescimento das crianças
4.2. 4 aminoácidos são sintetizados a partir de intermediários de glicose sendo eles:
4.2.1. Serina,Glicina,Cisteína e Alanina
5. DISTÚRBIO NO METABOLISMO DE AMINOÁCIDOS
5.1. HOMOCISTINÚRIA
5.1.1. Ausência da enzima necessária para metabolizar a Homocisteína
5.1.1.1. deficiência intelectual, problemas oculares e anomalias esqueléticas.
5.2. FENILCETONÚRIA
5.2.1. Não metabolização de Fenilalanina, causando seu acúmulo
5.2.1.1. Deficiência mental,convulsões, padrão comportamental agitado ou autista
5.3. DOENÇA DE XAROPE DE BORDO
5.3.1. Indivíduos não conseguem metabolizar a Leucina,Valina ou Isoleucina
5.3.1.1. Esses subprodutos se acumulam e causam alterações neurológicas
5.4. TIROSINEMIA
5.4.1. Falta da enzima necessária para metabolizar o aminoácido Tirosina
5.4.1.1. Deficiência intelectual, doença hepática e renal e fluidos corporais que têm odor de repolho cozido.
6. ESTRUTURA
6.1. Polaridade,Volume e Carga Elétrica influenciam no enovelamento da proteína
6.2. Mutações resultantes em substituição de aminoácidos podem gerar proteínas; como ocorre na formação da Hemoglobina
6.3. 20 aminoácidos=inúmeras PROTEÍNAS
6.3.1. formadas por LIGAÇÕES POLIPEPTÍDICAS .As proteínas possuem :
6.3.1.1. ESTRUTURA PRIMÁRIA
6.3.1.1.1. Sequência linear de aminoácidos
6.3.1.2. ESTRUTURA SECUNDÁRIA
6.3.1.2.1. Primeiro nível de enrolamento coloidal dos aminoácidos
6.3.1.3. ESTRUTURA TERCIÁRIA
6.3.1.3.1. Dobramento da cadeia polipeptídica sobre si mesma
6.3.1.4. ESTRUTURA QUATERNÁRIA
6.3.1.4.1. Mais de uma cadeia polipeptídica
7. RELAÇÃO ÁCIDO/BASE
7.1. são ANFÓTEROS
7.1.1. comportam- se como ácidos ou bases de acordo com o meio
7.2. Quando protonados podem: LIBERAR H+
7.2.1. Atuando como ÁCIDOS FRACOS
7.3. PH= pKa. log [ácido/base]
7.3.1. prevê a capacidade TAMPONANTE do aminoácido
7.3.1.1. É máxima quando PH=pKa.
8. PERCURSORES E SEUS NEUROTRANSMISSORES
8.1. AMINOÁCIDO: Triptofano
8.1.1. Serotonina
8.1.1.1. Hormônio da felicidade
8.1.1.2. Excesso:tremores, náuseas e contrações espontâneas
8.2. Ausência : ansiedade,depressão,alterações de humor e dificuldades para dormir
8.3. Seratonina
8.3.1. Melatonina
8.3.1.1. Anti inflamatoria,combate ao estresse oxidativo,antitumoral
8.3.1.2. Ausência: fadiga, diabete,hipertensão , obesidade, ausência de sono
8.3.1.3. Excesso:dor estomacal,irritabilidade e alteração cognitiva
8.4. AMINOÁCIDO: Serina
8.4.1. Acetilcolina
8.4.1.1. Efeitos no sistema cardiovascular,excretor , respiratório,muscular e no cérebro
8.4.1.2. Ausência: danos na contração do músculo esquelético
8.5. AMINOÁCIDO: Glutamato
8.5.1. Ácido Gama Aminobutírico
8.5.1.1. Regula a agitação cerebral desacelerando- a
8.5.1.2. Ausência :autismo ,transtorno bipolar e esquizofrenia,epilepsia,fibromialgia
8.6. AMINOACIDO:Histadina
8.6.1. Histamina
8.6.1.1. Responsável pela contração da musculatura lisa
8.6.1.2. Dermatites atópicas e urticárias
8.6.1.3. Na deficiência indivíduos com problemas na sua síntese ou na sua degradação desenvolvem intolerância a histamina
8.6.1.3.1. doença com sintomas semelhantes ao da alergia
8.7. AMINOÁCIDOS :Arginina,Glicina e Metionina
8.7.1. Creatina
8.7.1.1. Função de ativação da glicólise e da glicogenólise
8.7.1.2. Se tiver ausência o problema estará nos aminoácidos ,má formação
8.7.1.3. Excesso:sobrecarga nos rins , pico de energia momentâneo
8.8. AMINOÁCIDOS :Lisina e Metionina
8.8.1. Carnitina
8.8.1.1. participa do metabolismo de lipídios
8.8.1.2. Acúmulo de gordura corporal
8.9. AMINOÁCIDO :Tirosina
8.9.1. Melanina
8.9.1.1. Contribui na pigmentação do corpo
8.9.1.2. Doenças associadas as variações de melanina no organismo: Albinismo,Vitiligo,Melasma e Câncer de pele
8.10. AMINOÁCIDOS :Glicina
8.10.1. Heme
8.10.1.1. Ajuda a hemoglobina a se ligar ao oxigênio
8.10.1.2. Sua falta pode causar Anemia