1. STRUTTURA
1.1. Due filamenti
1.1.1. Un filamento 3' - 5'
1.1.2. Un filamento 5' - 3'
1.1.3. Tenuti da legami ad idrogeno
1.2. Diametro costante
1.3. Andamento destrogiro
1.3.1. Solco maggiore
1.3.2. Solco minore
2. ESPERIMENTI
2.1. 1944 Oswald Avery
2.1.1. ottiene DNA puro e dimostrò che causa la trasformazione batterica
2.1.1.1. la teoria non fu accolta come meritava
2.2. 1952 Hershey e Chase
2.2.1. usando il batteriofago (fago) T2
2.2.1.1. capiscono che il materiale genetico è il DNA
2.3. 1950 Rosalind Frankiln
2.3.1. cristallografia a raggi X
2.3.1.1. scopre la struttura elicoidale del DNA
2.4. 1953 Watson e Crick
2.4.1. struttura elicoidale
2.4.2. due catene antiparallele
2.4.3. purine (A,G) = pirimidine (C,T)
2.5. 1958 Beadle e Tatum
2.5.1. Sperimentando su Neurospora crassa concludono che ogni gene codifica un enzima
2.5.1.1. E' più giusto dire che un gene codifica un polipeptide
3. DUPLICAZIONE semiconservativa
3.1. Forcelle di duplicazione
3.1.1. In un punto detto "ori" si lega l'enzima DNA elicasi che apre il DNA
3.1.1.1. Ci sono più ori contemporaneamente
3.1.2. Fanno da stampo ai nuovi filamenti "figli"
3.2. DNA primasi
3.2.1. Forma un "primer" di RNA da zero
3.3. DNA poilimerasi
3.3.1. Più grande del filamento di DNA
3.3.2. Questi enzimi allungano il filamento polinucleotidico creato dalla DNA primasi
3.3.3. Lavorano solo in direzione 5' - 3'
3.3.3.1. Quindi procede in maniera diversa sui due filamenti antiparalleli
3.3.3.1.1. Filamento veloce (con estremità 3' libera)
3.3.3.1.2. Filamento lento (con estremità 5' libera)
3.4. Taglio dei telomeri
3.4.1. I telomeri sono sequenze TTAGGG ripetute alla fine dei cromosomi
3.4.2. Ogni volta che il DNA si duplica alcuni dei 2500 telomeri vengono tagliati via per pareggiare la lunghezza dei due filamenti
3.4.3. Esiste l'Enzima Telomerasi che riforma i telomeri dopo il taglio, ed è presente
3.4.3.1. Nelle cellule tumorali
3.5. Correzione errori
3.5.1. Correzione di bozze
3.5.1.1. La DNA polimerasi corregge gli errori di appaiamento di basi da lei stessa effettuati
3.5.2. Riparazione delle anomalie di appaiamento
3.5.2.1. La DNA polimerasi 1 taglia il segmento con le basi spaiate sfuggite alla correzione di bozze e le sostituisce corrette
3.5.3. Riparazione per escissione
3.5.3.1. Le basi con anomalie dovute ad un agente chimico vengono sostituite allo stesso modo delle anomalie di appaiamento
4. Dogma centrale della biologia
4.1. Trascrizione
4.1.1. Diviso in 3 parti
4.1.1.1. Inizio
4.1.1.1.1. Per cominciare c'è bisogno di un promotore che dice
4.1.1.1.2. PROMOTORE
4.1.1.1.3. Si lega la RNA polimerasi
4.1.1.2. Allungamento
4.1.1.2.1. la RNA polimerasi agisce allo stesso modo ella DNA polimerasi (5' - 3')
4.1.1.3. Terminazione
4.1.1.3.1. La RNA polimerasi smette di copiare quando incontra un codone di stop (UAA, UAG, UGA)
4.1.2. I codoni
4.1.2.1. non specifici per un solo polipeptide
4.1.2.2. I codoni sono triplette di basi azotate
4.1.2.3. Sono 64
4.1.2.4. A quasi ogni amminoacido corrispondono più codoni, infatti il codice genetico è degenerato
4.1.2.4.1. Non è però ambiguo, infatti un codone non può specificare più amminoacidi
4.2. Traduzione
4.2.1. Il tRNA è costruito apposta per questa funzione
4.2.1.1. Termina con una sequenza ACC alla quale si lega l'amminoacido grazie all'azione degli enzimi amminoacil-tRNA-sintetasi
4.2.1.2. Ha una zona detta anticodone, complementare al codone
4.2.2. I ribosomi sono organuli
4.2.2.1. costituito da due subunità
4.2.2.1.1. Maggiore (3 rRNA e 45 proteine)
4.2.2.1.2. Minore (1 mRNA e 33 proteine)
4.2.3. Comincia con un complesso di inizio di tRNA carico di Metionina (il primo amminoacido)
4.2.3.1. Questo complesso si lega al sito A
4.2.3.1.1. Si rompe il legame fra tRNA e il suo amminoacido
4.2.3.2. una volta passato al sito P
4.2.3.2.1. Viene legato l'amminoacido alla catena polipeptidica
4.2.3.3. Si arriva in fine al sito E
4.2.3.3.1. Dove il tRNA viene sganciato dal ribosoma e si libera nel citosol per attaccarsi ad un altro amminoacido
4.2.4. Questo processo termina quando uno dei codoni di stop (UAA, UAG, UGA) entra nel sito A, che non è legato ad un amminoacido, ma ad un fattore di rilascio
4.2.4.1. la sequenza formata sa già quale sarà la sua configurazione finale e la sua destinazione