1. Nucleótidos y ácidos nucleicos
1.1. Los nucleótidos
1.1.1. Participan en varias funciones celulares, en las que se incluyen funciones de transferencia de energía, señales intracelulares, reacción de biosíntesis y función de óxido reducción.
1.1.1.1. Nucleósidos y nucleótidos
1.1.1.1.1. Composición química y estructura
1.1.1.2. Los nucleótidos de los ácido nucleicos están unidos por enlaces fosfodiéster
1.1.1.2.1. La unión se realiza por puentes de fosfato en los cuales el grupo OH en posición 5" de un nucleótido está unido al grupo OH del siguiente mediante un enlcae fosfodiéster.
1.2. La estructura y función del ADN
1.2.1. El descubrimiento del material genético
1.2.1.1. Friedrich Miescher aisló una sustancia que contenía fósforo a la que denominó nucleína.
1.2.2. Las moléculas de ADN tiene diferentes composiciones de base
1.2.2.1. La composición de las bases del ADN generalmente varía de una especie a otra.
1.2.2.2. Las muestras de ADN aisladas de diferentes tejidos de la misma especie se componen de la misma base.
1.2.2.3. La composición de la base del ADN de una determinada especie no varía con la edad del organismo, ni con su estado nutricional, ni con las variaciones ambientales.
1.2.2.4. En todos los ADN de diferentes especies, el número de residuos de adenina es igual a los residuos de la timina (A=T), (G=C). A+G=T+C.
1.2.3. El ADN es una doble hélice
1.2.3.1. Watson y Crick postularon un modelo tridimensional del ADN
1.2.3.1.1. Existen dos cadenas de polinucleótidos enrolladas alrededor de un eje común, formando una doble hélice.
1.2.3.1.2. Las dos cadenas del AND son antiparalelas.
1.2.3.1.3. Las bases ocupan el centro de la hélice y las cadenas de azúcares y fosfatos se sitúan en el exterior.
1.2.3.1.4. Cada base unidas por puentes de hidrógeno a una base de la hebra opuesta, para formar un par de bases plano.
1.2.4. El ADN puede adoptar distintar formar tridimensionales
1.2.4.1. La molécula de ADN es muy flexible que se puede dar numerosas variaciones estructurales.
1.2.4.1.1. La estructura de Watson y Crick se conoce como la forma B del ADN.
1.2.4.1.2. Las formas A y Z son variaciones estructurales.
1.3. La estructura y función del RNA
1.3.1. RNA ribosómico (rRNA)
1.3.1.1. Son muy grandes. Desempeña un papel catalítico como estructural en la síntesis de proteína.
1.3.2. ARN de transferencia (tARN)
1.3.2.1. Transporta los aminoácidos en forma activa al ribosoma para la formación de enlaces peptídicos a partir de la secuencia codificada por el mRNA molde.
1.3.2.1.1. El brazo anticodón contiene el anticodón.
1.3.3. ARN mensajero (mRNA)
1.3.3.1. Menos abundante que el ARN. Es el molde para la síntesis de proteínas o traducción.
1.3.4. ARN nuclear pequeño (snRNA)
1.3.4.1. Recién descubierta. se encuentra en el núcleo de la célula eucariota. tiene 100 a 200 nucleótidos y la célula se acompleja para tener anRNA.
1.4. Nucleótidos con otras funciones
1.4.1. El ATP es el intercambio energético de la célula
1.4.1.1. Es un ribonucleico constituido por adenina y ribosa, en la que se unen tres tipos de fosfatos por medio del fosfoéster seguido por el enlace fosfo anhídrido.
1.4.1.1.1. La conversión exergónica del ATP a ADP y P, o AMP y PP, esta acoplado a muchos procesos.
1.4.2. Ciertos nucleótidos son importantes para las coenzimas
1.4.2.1. NAD y NADP
1.4.2.1.1. Son coenzimas de muchas enzimas deshidrogenasas. Aceptan 2 electrones y un protón.
1.4.2.2. FAD y FMN
1.4.2.2.1. Los nucleótidos de flavina, pueden aceptar 2 electrones y 1 o 2 protones.
1.4.3. Otros nucleótidos no nucleídos
1.4.3.1. El AMP actúa como segundo mensajero
1.4.3.1.1. Participa en rutas de tradición de señales en la célula.
1.4.3.2. La coenzima A es un grupo de transportador acetilo
1.4.3.2.1. Desempeñan un papel importabnte en el metabolismo.
2. Proteínas
2.1. Niveles estructurales de la proteína
2.1.1. Estructura primaria
2.1.1.1. Es la secuencia de una cadena de aminoácidos
2.1.2. Estructura secundaria
2.1.2.1. La disposición espacial caracteriza se produce por la interacción de residuos próximos.
2.1.2.1.1. Las hélices se estabiliza por enlaces de puente de hidrógeno intracatenarios de residuos próximos en la secuencia
2.1.2.1.2. Láminas B son estructuras plegadas
2.1.2.1.3. Los giros B son estructuras frecuentes
2.1.2.1.4. Las estructuras secuandarias Se agrupan formando motivos que forman estructuras globulares o dominios
2.1.3. Estructura terciaria
2.1.3.1. Es la forma tridimensional de la proteína.
2.1.4. Estructura cuaternaria
2.1.4.1. Se da en proteínas formado por dos o más cadenas que interaccionan formando una unidade función.
2.2. Principales funciones de la proteína
2.2.1. Son moléculas complejas que desempeñan funciones muy variadas en los seres vivos.
2.2.1.1. Una proteína fibrosa con función estructural: El colágeno
2.2.1.1.1. La molécula de colágeno tiene estructura de triple hélice
2.2.1.1.2. La molécula de colágeno se puede asociar formando fibras
2.2.1.2. Una proteína globular con estructura cuaternaria que une ligamentos específicos: la hemoglobina
2.2.1.2.1. Proteína globular compuesta por diferentes subunidades.
2.2.1.2.2. Presencia de un grado prostético
2.2.1.2.3. Modificaciones estructurales a la unión de un ligando (oxígeno)
2.2.1.2.4. Actuación de las His como tampón a pH fisiológico
2.2.1.2.5. Variaciones en los valores pKa de ciertos grupos funcionales
2.2.1.3. Las inmunoglobulinas tienen la función de defensas gracias a uniones específicas
2.2.1.3.1. Producidos por los linfocitos, son un ejemplos de estructura proteica con múltiples dominios.
3. Aminoácidos y enlaces peptídicos
3.1. Aminoácidos
3.1.1. Características estructurales comunes
3.1.1.1. En común tiene un átomo de carbono (carbono alfa) que se unen con grupos funcionales como: carboxilo (COOH), amino (NH2) y un átomo de hidrogeno.
3.1.2. Los aminoácidos se clasifican por las caracteristicas de su cadena lateral
3.1.2.1. La carga eléctrica de los aminoácidos varia con el pH
3.1.2.2. existen regiones de pH en los que los aminoácidos presente poder tamponante
3.1.2.3. El valor de pKa puede variar con el entorno químico de la molécula
3.1.3. Comportamiento de ácidos-bases de las cadenas laterales
3.1.3.1. Estos aminoácidos son: Lys, Arg, His, Asp, Glu, Cys y Tyr. Dependen de su valor pKa.
3.1.4. Las propiedades de las cadenas laterales determinan las interacciones no covalentes
3.1.4.1. Hidrofobicidad
3.1.4.1.1. Poseen una cadena lateralmente totalmente apolar
3.1.4.2. Fuerzas de van der waals
3.1.4.2.1. La cadena lateral de los aminoácidos apolares se pueden crear dipolos instantáneos que pueden crear fuerza de atracción intermolecular muy débiles.
3.1.4.3. Formación de puentes de hidrógeno
3.1.4.3.1. Pueden formar interacciones no covalentes pueden actuar como donadores o receptores de hidrógeno.
3.1.4.4. Interacciones electroestáticas
3.1.4.4.1. La cadena de algunos aminoácidos presentan grupos funcionales como ácidos o básicos.
3.1.5. Las cadenas laterales pueden establecer enlaces covalentes
3.1.5.1. Formación de puentes de disulfuro
3.1.5.1.1. Dos residuos Cys pueden unirse mediante puentes de disulfuro mediante un proceso de oxidación.
3.1.5.2. Fosforilisación
3.1.5.2.1. Las cadenas laterales de los aminoácidos Ser, Thr, Tyr pueden sufrir un proceso de fosforilación por la unión de a su grupo hidroxilo (OH).
3.1.5.3. Glucosilisación
3.1.5.3.1. En las células eucariotas los azúcares se pueden unir de forma covalente a la proteínas mediante la formación de un enlace O-glucosídico.
3.2. El enlace peptídico
3.2.1. Es la unidad primaria estructural de las cadenas polipeptídicas. Un enlace covalente y se establece entre el grupo carboxilo (-COOH) de un aminoácido y el grupo amino (-NH2) del aminoácido contiguo inmediato, con el consiguiente desprendimiento de una molécula de agua.
3.2.1.1. Características estructurales
3.2.1.1.1. Existe un fenómeno de resonancia de los electrones del grupo carbonilo entre los tres átomos de enlace O - C - N. Hace que C-N tenga un carácter de enlace doble.
3.2.1.2. El enlace peptídico permite la formación de puentes de hidrógeno.
3.2.1.2.1. Si analizamos la electronegatividad que componen los enlaces peptídicos se trata de una estructura polar y por lo tanto hidrofófica.
3.2.1.3. Péptido de interés biológico
3.2.1.3.1. La insulina, es un péptido formado por dos cadenas unidas por puentes de disulfuro desempeña un papel importante en el metabolismo de los hidratos de carbono.
4. Feduchi E. Blasco I, Romero C, Yáñez E. Bioquímica conceptos esenciales. Bogotá: Editorial médica Panamericana; 2015.
5. Las bases de la bioquímica
5.1. Fundamentos químicos
5.1.1. La materia esta constituida por átomos
5.1.1.1. El átomo es muy reducido y esta conformados por partículas como: protón, neutrón y electrón.
5.1.1.1.1. Los neutrones y protones se encuentran en el núcleo atómico, mientras que los electrones se encuentran en los orbitales atómicos.
5.1.1.2. En condiciones normales los átomos no representan carga neta. Existen átomos cargados como los iones.
5.1.1.2.1. Iones
5.1.1.3. Z: número atómico = número de protones A: número masico: es la suma de neutrones y protones.
5.1.2. Los orbitales atómicos quedan definidos por el número cuántico
5.1.2.1. Número cuántico principal (n)
5.1.2.1.1. Describe el tamaño y energía orbital. Existen orbitales 1, 2, 3...
5.1.2.2. Número cuántico azimutal (l)
5.1.2.2.1. Representa un subnivel de energía y se define de forma geométrica del orbital se representa con la letra: s, p, d y f.
5.1.2.3. Número cuántico magnético (m)
5.1.2.3.1. Define la orientación de los espacios (x, y, z) ejemplo: Px, Py y Pz.
5.1.3. Qué determina el orden de los elementos en la tabla periódica
5.1.3.1. Cada elemento esta identificado por un símbolo, número masico y número atómico. Dos ejes: horizontal (períodos) y vertical (familias).
5.1.4. Los elementos se combinan y forman moléculas
5.1.4.1. Un elemento es mas estable cuando se completa su configuración electrónica.
5.1.4.2. Para entender la formación de los enlaces resulta útil la regla del octeto. Se basa en comportamiento de los gases nobles.
5.1.4.3. Regla del octeto
5.1.4.3.1. Los elementos mas próximos a los gases nobles pueden captar o ceder electrones o compartir hasta formar 8 electrones que caracterizan los gases nobles
5.1.5. Polaridad y enlaces polares
5.1.5.1. Dos átomos de diferente electronegatividad forman un enlace covalente. El que tenga mas electronegatividad atraerá al que menos electronegatividad posee se formara un enlace covalente polar.
5.1.6. Los grupos funcionales determinan la interacciones entre biomoléculas
5.1.6.1. Cuatro enlaces con ángulos abiertos, enlaces covalentes no polares y estables.
5.1.6.2. Elementos para la activación N y O átomos electronegativos. En los seres vivos se encuentra de forma recurrente una serie de grupos funcionales.
5.1.7. Las interacciones débiles determinan la función de la molécula
5.1.7.1. Las moléculas deben empezar una interacción para comenzar una acción y separarse. Las interacciones son débiles pero muchas de estas en la posición correcta pueden llegas a ser fuertes.
5.1.7.1.1. Puente de hidrógeno
5.1.7.1.2. Enlace iónico o puente salino
5.1.7.1.3. Fuerza de van der waals
5.1.7.1.4. Interacción hidrofóbica
5.2. El agua como principal disolvente
5.2.1. El agua es donde se lleva la mayor parte de las reacciones químicas de la célula.
5.2.1.1. Química de los ácidos y bases
5.2.1.1.1. Un ácido puede ceder un par de electrones ya que posee un orbital externo libre. La base es la que puede aceptar un protón al reaccionar con un ácido.
5.2.1.2. El pH y el pKa
5.2.1.2.1. pH es una manera de medir el ion hidronio
5.2.1.3. Las soluciones tampón regular pH de la célula
5.2.1.3.1. Son sistemas acuosos que tienden a amortiguar los cambio que se producen en el pH. constituidos por un ácido débil y bases conjugadas.
5.3. Las reacciones químicas en la célula
5.3.1. Equilibrio de la reacción química
5.3.1.1. La reacción debe alcanzar un equilibrio la mayoría de las reacciones son reversibles por lo tanto llegan a alcanzar el equilibrio químico.
5.3.2. Reactividad de las moléculas biológicas
5.3.2.1. Centro nucleófilos
5.3.2.1.1. Son ricos en electrones y pueden tener carga negativa. Atracción por el núcleo.
5.3.2.2. Centros electrófilos
5.3.2.2.1. Atracción por las cargas negativas. Atracción por electrones.
5.4. El contexto celular
5.4.1. Nivel 1 monómeros
5.4.1.1. Aminoácidos y Nucleótidos.
5.4.2. Nivel 2 macromoléculas
5.4.2.1. Proteínas y ácidos nucleicos
5.4.3. Nivel 3 Complejos macromoleculares
6. Hidratos de carbono
6.1. Monosacáridos
6.1.1. Son azúcares más simples, se sintetizan por CO2 y H2O. la glucosa es la mas importante en la naturaleza y que la que mas abundancia hay.
6.1.1.1. Oxidación
6.1.1.1.1. Hace tener poder reductivo
6.1.1.2. Reducción
6.1.1.2.1. Grupos aldehídos y cetonas pueden sufrir reducción a grupo alcohol.
6.1.1.3. Esterificación
6.1.1.3.1. Se produce por una transferencia del grupo fosforilo por una reacción catalizadas por enzimas denominadas quinasas.
6.1.1.4. Amino azúcares
6.1.1.4.1. Cuando se produce la sustitución del grupo OH del C-2 de una carbohidrato por un amina NH2.
6.2. Disacáridos
6.2.1. El disacárido mas abundante en la naturaleza es la sacarosa. Se forman por la unión de un molécula de D-glucosa.
6.2.1.1. 2 moléculas D-glucosa enlace alfa-4 produce la maltosa, mientras que por Beta-4 produce celobiosa.
6.3. Olisacárido
6.3.1. Se identificara por la molécula que lo formen, por su secuencia, las formas anoméricas y los enlaces que lo comprendan, suele asociarse a proteína y lípidos.
6.4. Polisacárido
6.4.1. Es la reserva de energía en las plantas se llaman almidón y en los animales glucógeno.
6.5. Glucoconjugados
6.5.1. Son macromoléculas formadas por lípido o proteínas unidos a una porción glúcida.
6.5.1.1. Una porción de glucoproteína o glucolípido adquiera una compleja estructura (rica en información).
7. Lípidos
7.1. La naturaleza química de los lípidos
7.1.1. Estructura y composición química
7.1.1.1. Cadena larga de un grupo carboxilo y una cola hidrocarbonada no polar.
7.1.1.1.1. La cola puede ser saturada si tiene enlaces simples y insaturada si posee dos enlaces.
7.1.2. Propiedad de los ácidos grasos
7.1.2.1. Dependen de la longitud de su cadena y el grado de insaturación. La cadena hidrocarbonada la escasa solubilidad de ácidos grasos en agua.
7.1.2.1.1. Temperatura ambiente los ácidos grasos saturados son sólidos y blandos, mientras los insaturados son viscosos.
7.2. Lípidos saponificables
7.2.1. Acilglicéridos como almacén de energía
7.2.1.1. Monoacilglicéridos
7.2.1.1.1. Cuando el glicerol solo se esterifica un grupo alcohol con un ácido graso.
7.2.1.2. Diacilglicéridos
7.2.1.2.1. La glicerina se esterifica con dos ácidos grasos.
7.2.1.3. Triacilglicéridos
7.2.1.3.1. Ésteres de glicerol con tres ácidos grasos.
7.2.2. Los fosforo glicéridos como principales constituyentes de la membrana.
7.2.2.1. Los fosfoglicéridos, fosfoacilglicéridos o glicerofosfolípidos
7.2.3. Ceras: protectores y aislantes
7.2.3.1. Las glándulas de la piel de los vertebrados secretan cera para mantenerla flexible.
7.2.3.1.1. Las ceras biológicas tienen diversas funciones industriales y farmacéuticas.
7.3. Lípidos insaponificables
7.3.1. No poseen ácidos grasos en su composición.
7.3.1.1. Esteroides: colesterol y sus derivados
7.3.1.1.1. Colesterol
7.3.1.1.2. Ácidos biliares
7.3.1.1.3. Hormonas esteroideas
7.3.1.2. Eicosanoides: mensajeros entre células
7.3.1.2.1. Prostaglandinas
7.3.1.2.2. Tromboxanos
7.3.1.2.3. Leucotrienos
7.3.1.3. Vitaminas liposolubles
7.3.1.3.1. Vitamina A
7.3.1.3.2. Vitamina D
7.3.1.3.3. Vitamina E
7.3.1.3.4. Vitamina K