1. Proteínas
1.1. Son las biomoléculas más abundantes en cualquier organismo vivo, representando hasta más del 50% de su peso seco.
1.1.1. Su composición comprende de C,H,O y N, así como S y P. En menor proporción el Fe, Cu, Mg, I, etc.
1.2. Su gran importancia biológica reside, en ser el vehículo habitual de expresión de la información genética contenida en los ácidos nucleicos
1.3. Están constituidos principalmente por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos
2. Aminoácidos
2.1. Los aminoácidos son compuestos orgánicos que poseen un grupo amino. y grupo carboxilo.
2.2. Existen 20 α-aminoácidos diferentes que forman parte de las proteínas
2.3. Pueden ser α, β, γ, δ....aminoácidos
2.3.1. según el grupo amino esté unido respectivamente al 1°, 2° ... átomo de carbono contando a partir del átomo de carbono del grupo carboxilo.
3. Propiedades
3.1. Los aminoácidos son compuestos sólidos, cristalinos. En disolución, se forma de iones dipolares.
3.1.1. Esta forma iónica recibe el nombre de Zitterion
3.2. Tienen un comportamiento ácido-base (anfóteros)
3.2.1. Esta propiedad es importante del punto de vista biológico.
4. Clasificación
4.1. Estructura tridimensional
4.1.1. Aminoácidos no polar
4.1.1.1. Glicina
4.1.1.2. Alanina
4.1.1.3. Valina
4.1.1.4. Leucina
4.1.1.5. Isoleucina
4.1.1.6. Prolina
4.1.2. Aromáticos
4.1.2.1. Fenilalanina
4.1.2.2. Triptofano
4.1.2.3. Tirosina
4.1.3. Polar sin carga
4.1.3.1. Serina
4.1.3.2. Treonina
4.1.3.3. Císteina
4.1.3.4. Metiona
4.1.3.5. Asparagina
4.1.3.6. Glutamina
4.1.4. Carga positiva
4.1.4.1. Lisina
4.1.4.2. Arginina
4.1.4.3. Histidina
4.1.5. Carga negativa
4.1.5.1. Aspartato
4.1.5.2. Glutamato
5. Clasificación
5.1. Composición
5.1.1. Holoproteínas
5.1.1.1. Proteínas compuestas únicamente de aminoácidos.
5.1.2. Heteroproteínas
5.1.2.1. Proteínas constituidas por aminoácidos moléculas de origen no proteínico llamado grupo prostético.
5.1.2.1.1. Metaloproteínas
5.1.2.1.2. Glucoproteínas
5.1.2.1.3. Lipoproteínas
5.1.2.1.4. Fosfoproteínas
5.2. Forma
5.2.1. Globulares
5.2.1.1. Presentan una forma tipo esférica y suelen tener funciones de naturaleza dinámica
5.2.2. Fibras
5.2.2.1. Son de forma alargada, generalmente son insolubles en agua y suelen tener una función estructural
5.3. Conformación en el espacio
5.3.1. Estructura primaria
5.3.1.1. Secuencia de aminoácidos que va de 10- 100 residuos.
5.3.2. Estructura secundaria
5.3.2.1. Proteína que se pliega misma a lo largo de un eje.
5.3.2.1.1. Beta lámina
5.3.2.1.2. Alfa hélice
5.3.2.2. Super-estructuras secundarias
5.3.2.2.1. Agrupamientos estables de estructuras secundarias que se repiten.
5.3.3. Estructura terciaria
5.3.3.1. Proteínas globulares cuyas cadenas polipeptídicas se hallan plegadas de un modo complejo casi esférico.
5.3.4. Estructura cuaternaria
5.3.4.1. Proteínas que tienen más de una cadena peptídica. Cada cadena constituye una subunidad.
6. Propiedades
6.1. Solubilidad
6.1.1. Son insolubles en agua o se disuelven formando coloides
6.2. Especificidad
6.2.1. Son específicas de cada especie e incluso algunas de cada individuo
6.3. Desnaturalización
6.3.1. Cambio en la estructura tridimensional de la proteína debido a diversos factores, por tanto pierde su función.