LES PROTEINES

1. Structure

1.1. IV

1.1.1. Oligomères

1.1.2. Sous-unités

1.2. III

1.2.1. Liaisons faibles, ponts dissulfures

1.2.2. 3D global

1.3. II

1.3.1. Liaisons hydrogènes

1.3.2. Feuillets bétas

1.3.3. Hélices alphas

1.3.4. Coudes bétas

1.4. I

1.4.1. Acides aminés

1.4.2. Liaisons peptidiques

1.5. Super II

1.5.1. Motifs

1.5.2. Domaines

2. Outils technologiques

2.1. Domaines d'utilisation

2.1.1. Agro-alimentaire

2.1.2. Médical

2.1.3. Biotechnologique

2.1.4. Industries autres...

2.2. Dosages

2.2.1. Direct (UV)

2.2.2. Indirect (Biuret, Bradford)

2.3. Extraction-purification

2.3.1. Précipitation au sulfate d'ammonium : solubilité

2.3.2. Dialyse

2.3.3. Chromatographie : échange d'ions, exclusion-difusion

2.3.4. Électrophorèses : SDS-PAGE

3. Diversité

3.1. Forme

3.1.1. Globulaire

3.1.2. Fibreuse

3.2. Conformation

3.2.1. Dénaturée

3.2.2. Native

3.3. Modifications post-transcriptionnelles

3.3.1. Plus ou moins réversibles

3.3.2. Phosphrylation, glycolisation, ..

3.3.3. Liaisons avec des glucides, protéines, lipides, ..

4. Importance fonctionnelle

4.1. Catalyse

4.2. Liaisons

4.3. Structure

4.4. Energie nutritionnelle

5. Intéractions

5.1. Complexes supramoléculaires

5.2. Ligands

5.3. Protéines allostériques

5.4. Macromolécules