1. Estructura secundaria
1.1. Compuesta por una cadena alfa y una beta
1.2. Unidos por enlaces y fuerzas
1.2.1. Enlaces disulfuro
1.2.2. Fuerzas de van de wals
1.2.3. Puentes de hidrógeno
1.3. La cadena alfa es rígida y en forma de varilla debido a una conformación helocoidal dextrógira por el enrollamiento de la cadena polipetídica
1.4. Cadena beta se forma cuando se alineal dos o más segmentos de la cadena polipetídica
1.5. No hay actividad biológica
2. Estructura primaria
2.1. Solo enlaces peptidicos
2.2. No hay actividad biológica
2.3. Organización secuencial de los aminoácidos
3. Funciones (fxn)
3.1. Estructurales: le dan rigidez a la membrana, pueden ser transmembrana o perifericas
3.1.1. Ejemplos : colágeno, fibroina y elastina
3.2. Inmunológico o defensa : protección contra daños mecánicos y químicos
3.2.1. Ejemplos: inmunoglobulinas, queratina,linfocitos, fibrógeno trombina
3.3. Catálisis: proteínas que dirigen y aceleran miles de reacciones
3.3.1. Ejemplos: ribulosa disfosfato carboxilsa y nitrogenasa
3.4. Regulación: la unión de una molécula hormonal o un factor de crecimiento modifica la función celular
3.4.1. Ejemplos: glucagón e insulina
3.5. Movimiento:
3.5.1. Ejemplos: actina y tubulina que forman el citoesqueleto
3.6. Transporte: transportan molécula o iones a través de membranas o entre celulas
3.6.1. Ejemplos: hemoglobina, lipoproteinas,transferina
3.7. Almacenamiento: reserva de nutrientes esenciales
3.7.1. Ejemplos: ovalbúmina, caseina, zeina
3.8. Respuesta al estrés: algunas proteínas permite sobrevivir al estrés abiótico
3.8.1. Ejemplos: citocromo P450 y metalotioneina
4. Estructura terciaria
4.1. Puede tener actividad biológica o no
4.2. Su estructura definida se da en el aparato de golgi
4.3. Tiene estructura tridimensional
4.4. Proproteinas
4.4.1. Necesitan un mecanismo de activación para que tenga funcionalidad
5. Se dividen en
5.1. Fibosas
5.1.1. Estas compuestas mayormente por estructuras secundarias
5.1.2. Su función es de estructura
5.1.3. Son hidrofóbicas
5.1.4. Ejemplo: colágeno
5.1.4.1. Sintetizado por tejido conjuntivo
5.1.4.2. Forman parte de la matriz del tejido
5.1.4.3. Está formado por tres hélices polipetídicas levógiras y se enrollan una sobre otra para formar una tiple hélice dextrógira
5.2. Globulares
5.2.1. Su función biológica implica la unión de ligandos o macromoléculas
5.2.2. Son hidrofílicas
5.2.3. Ejemplo: hemoglobina
5.2.3.1. Transporta oxígeno
6. Estructura cuaternaria o nativa
6.1. Todas tienen actividad biológica
6.2. Tiene la estructura definida
6.3. Está formado por varias cadenas de polipeptídicos
6.4. Estas pueden perder su estructura
6.4.1. Denaturacion
6.4.1.1. Pérdida de fuerzas y enlaces EXCEPTO los enlaces peptidicos
6.4.1.2. Pueden ser reversibles
6.4.1.3. Condiciones físicas y químicas que desnaturalizan
6.4.1.3.1. Ácidos o bases
6.4.1.3.2. Los agentes reductores
6.4.1.3.3. Los solventes orgánicos
6.4.1.3.4. Los detergentes
6.4.1.3.5. Los metales pesados
6.4.2. Degradación
6.4.2.1. Pérdida total de fuerzas y enlaces
6.4.2.2. Es irreversible
7. Estructura quinaria
7.1. Asociación de supra moléculas de la proteína con otros biocompuestos
7.1.1. Ejemplos
7.1.1.1. Proteína + ácido graso = licoproteina
7.1.1.2. Proteína + ácido nucleico = histonas ( chaperonas)
7.1.1.3. Proteína + carbohidrato = glicoproteina