1. influence de différents paramètres sur la vitesse initiale (voir les courbes p132)
1.1. température
1.2. PH
1.3. cc en enzymes
1.4. cc du substrat
1.4.1. V0= (Vmax *[s]) / ([S] +km)
1.4.2. km diminue l'affinité augmente ---> km =1\ affinité
1.4.3. km : la valeur de la cc de substrat pour laquelle la vitesse initiale est égale à la moitié de Vmax
2. régulations métaboliques
2.1. modification de la quantité d'enzymes
2.1.1. la quantité d'enzyme dans une c peut s'élever soit par augmentation de sa vitesse de synthèse soit par diminution de sa vitesse de dégradation ou les 2 .
2.2. modification de la quantité de substrat
2.3. régulation de l'activité catalytique
2.3.1. régulation allostérique ( voir les détails p136)
2.3.2. régulation par modification covalente
2.3.3. par activation protéolytique
3. inhibition enzymatique
3.1. irréversible
3.2. réversible
3.2.1. compétitif : meme Vmax / km augmente
3.2.2. non compétitif : Vm diminue / km=cte
4. les propriétés
4.1. la spécificité enzymatique
4.1.1. d'action(voir p128)
4.1.1.1. oxydoréductase
4.1.1.2. ligase
4.1.1.3. lyase
4.1.1.4. transférase
4.1.1.5. hydrolase
4.1.2. de substrat
4.1.2.1. liaison
4.1.2.2. groupe
4.1.2.3. stéréospécificité (alpha/beta OU cis/trans )
4.2. catalyse
4.2.1. l'enzyme augmente la vitesse de r en abaissant l'énergie d'activité
4.3. structure
5. l'activité enzymatique
5.1. V= - d[S] / dt = d[P]/dt
5.2. def :quantité de substrat qui disparait par unité de temps
6. coenzymes
6.1. solubles (vitamine b3 ou pp )
6.1.1. pyridine :NAD
6.1.2. nucléotide :NADP
6.2. prosthétiques( vitamine b6)
6.2.1. phosphate de pyridoxal ( il transfère le grpmt amine )