ENZIMAS

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ENZIMAS by Mind Map: ENZIMAS

1. "Cada sitio del sustrato encaja perfecto con el sitio activo"

2. ¿Por qué acelerar reacciones químicas?

2.1. Las RX bioquímicas mantienen los procesos vivos

2.2. Sin enzimas, las RX serían a velocidades muy bajas

3. Catalizadores biológicos

3.1. Un catalizador

3.1.1. La velocidad de una RX

3.1.2. La Energía de activación de una RX química

3.1.3. Ofrece una "ruta alternativa" para llegar al mismo punto

3.2. ¿Por qué utilizar enzimas?

3.2.1. Para "catalizar" normalmente se requiere:

3.2.1.1. Aporte de energía (Calor)

3.2.1.1.1. Energía vibratoria de las moléculas

3.2.1.1.2. Probabilidades de choque

3.2.1.2. Concentración de los reactantes

3.2.2. En los seres vivos:

3.2.2.1. bruscos de temperatura = daño en proteínas

3.2.2.2. [Reactantes] normalmente es baja en las células

4. Propiedades

4.1. Aumentos extraordinarios de velocidad de RX

4.2. Especificidad elevada por sus sustratos

4.3. Regulación de su actividad catalítica

4.4. Su estructura NO sufre modificación

5. Estructura

5.1. "Sitio activo"

5.1.1. Hendidura o grieta en la molécula protéica

5.1.2. Superficie de unión para los SUSTRATOS

5.1.3. Cadenas laterales "R" de los aa´s en el sitio activo

5.1.3.1. Unión del sustrato

5.1.3.2. Actividad catalítica

5.2. Debe ser "complementaria"

5.2.1. "Encajar perfectamente" SUSTRATO + SITIO ACTIVO

6. Modelos enzimáticos

6.1. Llave-cerradura

6.1.1. Explica la especificidad de las enzimas

6.2. Ajuste inducido

6.2.1. La enzima no es una estructura rígida, sino flexible

6.2.2. Hay un ajuste debido a interacciones no covalentes entre la E y S

6.2.3. El sitio activo adquiere una "forma final" al interaccionar con su S

7. Enzimas complejos

7.1. Los cofactores

7.1.1. Componentes NO PROTEICOS que se requieren para la "actividad enzimática"

7.1.1.1. Inorgánicos

7.1.1.1.1. Iones

7.1.1.2. Orgánicos

7.1.1.2.1. Coenzimas

8. Clasificación

8.1. Clase 1: Oxidorreductasas

8.2. Clase 2: Transferasas

8.3. Clase 3: Hidrolasas

8.4. Clase 4: Liasas

8.5. Clase 5: Isomerasas

8.6. Clase 6: Ligasas

9. Regulación de la actividad enzimática

9.1. Directa

9.1.1. Modificación covalente

9.1.2. Unión de activadores o inhibidores

9.1.2.1. Competitivos

9.1.2.2. No competitivos

9.2. Indirecta

9.2.1. Regulación de la síntesis de la enzima

10. Enzimas alostéricas

10.1. Presentan un sitio de unión "extra" al SITIO ACTIVO que se utiliza para regular su actividad

10.1.1. Activadores alostéricos

10.1.2. Inhibidores alostéricos

11. Por: M. en C. Tanya Paulina Trejo Muñúzuri