PROTEINAS

1. Hélice α : El esqueleto polipeptídico de una hélice α está torcido, La estabilidad de una hélice α proviene sobre todo de enlaces (puentes) de hidrógeno formados entre el oxígeno del enlace peptídico del grupo carbonilo y el átomo de hidrógeno del grupo amino

2. Hoja β: estructura secundaria regular reconocible en las proteínas. Los residuos amino- ácidos de una hoja β

3. la estructura trIdImensIonal se determIna medIante crIstalografía con rayos X

4. el plegado es modular:El plegado de proteínas por lo general ocurre mediante un proceso por pasos.En la primera etapa, a medida que el polipéptido recién sintetizado surge a partir del ribosoma, En la segunda etapa, las regiones hidrofóbicas se orientan hacia el interior de la proteína formando un globulo fundido

5. dan la impotancia al sistema funcional, ya que aportan al almacenamiento de reserva al organismo y cumple su funcion de transportar energia requerida

6. de aca constanta la mioglobina, que ayuda al transporte de proteinas y es tambien llamada hemoproteina muscular.

7. mioglobina, pequeña constituida por una cadena polipeptidica de 153 residuos aminoácidos, almacena oxigeno

8. presentan un peso molecular muy grande(macromoleculas)

9. poseen cuatro ordenes estructurales: estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaterrnaria.

10. estructura primaria:aminoácidos en una cadena polipeptídica,estructura secundaria, el plegado de segmentos de polipéptido cortos y contiguos estructura terciaria:unidades estructurales secundarias hacia unidades funcionales de mayor tamaño como el polipéptido maduro y los dominios que lo compone,  estructura cuaternaria:el número y los tipos de unidades polipeptídicas de proteínas oligoméricas y su disposición espacial.

11. Algunas proteínas contienen enlaces disulfuro covalentes que enlazan los grupos sulfhidrilo de residuos cisteinilo.